Роль генетического полиморфизма белков сурфактанта в патобиологии туберкулёзной инфекции
Об авторах
В. В. Еремеев
ФГБУ «Центральный НИИ туберкулёза» РАМН, г. Москва
Россия
Россия
Еремеев Владимир Витальевич – заведующий лабораторией клинической иммуногенетики и клеточных технологий отдела иммунологии ФГБУ «Центральный НИИ туберкулёза» РАМН, г. Москва
Москва 107564, Яузская аллея, д. 2.
Тел.: +7 (499) 785-90-19
Л. Е. Поспелов
ФГБУ «Центральный НИИ туберкулёза» РАМН, г. Москва, до 2012 г.
Россия
Россия
Поспелов Лев Евгеньевич [04.03.1951-29.03.2012] – заведующий лабораторией клинической иммуногенетики и клеточных технологий отдела иммунологии ФГБУ «Центральный НИИ туберкулёза» РАМН, г. Москва, до 2012 г., доктор биологических наук
А. Л. Поспелов
ФГБУ «Центральный НИИ туберкулёза» РАМН, г. Москва
Россия
Россия
Поспелов Алексей Львович – младший научный сотрудник лаборатории клинической иммуногенетики и клеточных технологий ФГБУ «Центральный НИИ туберкулёза» РАМН, г. Москва
Москва 107564, Яузская аллея, д. 2.
Тел.: +7 (499) 785-90-19
С. Ю. Кордичева
ФГБУ «Центральный НИИ туберкулёза» РАМН, г. Москва
Россия
Россия
Кордичева Светлана Юрьевна – старший научный сотрудник лаборатории клинической иммуногенетики и клеточных технологий ФГБУ «Центральный НИИ туберкулёза» РАМН, г. Москва
Москва 107564, Яузская аллея, д. 2.
Тел.: +7 (499) 785-90-19
Список литературы
1. Ерохин В.В., Лепеха Л.Н. Сурфактант и инфекция. − 2004; М. «Алла Принт». − 131 c.
2. Azad A.K., Curtis A., Papp A. et al. Allelic mRNA expression imbalance in C-type lectins reveals a frequent regulatory SNP in the human surfactant protein A (SP-A) gene // Genes. Immun. − 2013. − Vol. 14. − P. 99-106.
3. Barreira E.R., Precioso A.R., Bousso A. Pulmonary surfactant in respiratory syncytial virus bronchiolitis: the role in pathogenesis and clinical implications // Pediatr. Pulmonol. − 2010. −
4. Beers M.F., Mulugeta S. Surfactant protein C biosynthesis and its emerging role in conformational lung disease // Annu. Rev. Physiol. − 2005. − Vol. 67. − P. 663–696.
5. Blanco O., Perez-Gil J., Biochemical and pharmacological differences between preparations of exogenous natural surfactant used to treat respiratory distress syndrome: role of the different components in an efficient pulmonary surfactant // Eur. J. Pharmacol. − 2007. − Vol. 568. − P. 1-15.
6. Clements J.A. Surface tension of lung extracts // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. − 1957. − Vol. 95. − P. 170-172.
7. Curstedt T., Johansson J. Different effects of surfactant proteins B and C – implications for development of synthetic surfactants // Neonatology. − 2010. − Vol. 97. − P. 367-372.
8. DiAngelo S., Lin Z., Wang G. et al. Novel, non-radioactive, simple and multiplex PCR-cRFLP methods for genotyping human SP-A and SP-D marker alleles // Dis. Markers. − 1999. − Vol. 15. − P. 269-281.
9. Ferguson J.S., Martin J.L., Azad A.K. et al. Surfactant protein D increases fusion of Mycobacterium tuberculosis containing phagosomes with lysosomes in human macrophages // Infect. Immun. − 2006. − Vol. 74. − P. 7005–7009.
10. Ferguson J.S., Voelker D.R., McCormack F.X., Schlesinger L.S. Surfactant protein D binds to Mycobacterium tuberculosis bacilli and lipoarabinomannan via carbohydrate-lectin interactions resulting in reduced phagocytosis of the bacteria by macrophages1 // J. Immunol. − 1999. − Vol. 163. − P. 312–321.
11. Floros J., Veletza S.V., Kotikalapudi P. et al. 1995. Dinucleotide repeats in the human surfactant protein-B gene and respiratorydistress syndrome // Biochem. J. − 1995. − Vol. 305. − P. 583–590.
12. Floros J., Wang G., Mikerov A. Genetic complexity of the human innate host defense molecules, surfactant protein A1 (SP-A1) and SP-A2--impact on function // Crit. Rev. Eukaryot Gene Expr. − 2009. − Vol. 19. − P. 125–137.
13. Floros J., Lin H-M., Garcıa A. et al. Surfactant protein genetic marker Alleles identify a subgroup of tuberculosis in a Mexican population // J. Infect. Dis. − 2000. − Vol. 182. − P. 1473–1478.
14. Gelehrter T.D., Collins F.S. Population genetics and multifactorial inheritance. In: Principles of Medical Genetics, Intern. Ed.. Baltimore: Williams and Wilkins; 1990. − P. 49-68.
15. Glasser S.W., Korfhagen T.R., Perme C.M. et al. Two SP-C genes encoding human pulmonary surfactant proteolipid // J. Biol. Chem. − 1988. − Vol. 263. − P. 10326-10331.
16. Haagsman H.P., HogenkampA., van Eijk M., Veldhuizen E.J. Surfactant collectins and innate immunity // Neonatology. − 2008. − Vol. 93. − P. 288-294.
17. Hartshorn K.L., Crouch E., White M.R. et al. Pulmonary surfactant proteins A and D enhance neutrophil uptake of bacteria // Am. J. Physiol. − 1998. − Vol. 274. − L958–969.
18. Katyal S.L., Singh G., Locker J. Characterization of a second pulmonary surfactant-associated protein SP-A gene // Am. J. Cell Mol. Biol. −1992. − Vol. 6. − P. 446-452.
19. Ledford J.G., Pastva A.M., Wright J.R. Review: collectins link innate and adaptive immunity in allergic airway disease // Innate Immun. − 2010. − Vol. 16. − P. 183-190.
20. Lin Z., deMello D.E., Batanian J.R. et al. Aberrant SP-B mRNA in lung tissue of patients with congenital alveolar proteinosis (CAP) // Clin. Genet. − 2000. − Vol. 57. − P. 359-369.
21. Lopez J.P., Clark E., Shepherd V.L. Surfactant protein A enhances Mycobacterium avium ingestion but not killing by rat macrophages // J. Leukoc. Biol. − 2003. − Vol. 74. − P. 523–530.
22. Madan T., Saxena S., Murthy K. et al. Association of polymorphisms in the collagen region of human SP-A1 and SP-A2 genes with pulmonary tuberculosis in Indian population // Arch. Immunol. Ther. Exp. − 2005. − Vol. 53. − P. 399-417.
23. Maina J.N., West J.B., Orgeig S. et al. Recent advances into understanding some aspects of the structure and function of mammalian and avian lungs // Physiol. Biochem. Zool. − 2010. − Vol. 83. − P. 792-807.
24. Malik S., Greenwood C.M.T., Eguale T. et al. Variants of the SFTPA1 and SFTPA2 genes and susceptibility to tuberculosis in Ethiopia // Hum. Genet. − 2006. − Vol. 118. − P. 752–759.
25. Mingarro I., Lukovic D., Vilar M., Perez-Gil J. Synthetic pulmonary surfactant preparations: new developments and future trends // Curr. Med. Chem. − 2008. − Vol. 15. − N. 4. – P. 393-403.
26. Pantelidis P., Lagan A.L., Davies J.C. et al. A single round PCR method for genotyping human surfactant protein (SP)-A1, SP-A2 and SP-D gene alleles // Tissue Antigens. −2003. − Vol. 61. − P. 317–321.
27. Pasula R., Wright J.R., Kachel D.L., Martin 2nd W.J. Surfactant protein A suppresses reactive nitrogen intermediates by alveolar macrophages in response to Mycobacterium tuberculosis // J. Clin. Invest. − 1999. − Vol. 103. − P. 483–490.
28. Ragas A., Roussel L., Puzo G., Riviere M. The Mycobacterium tuberculosis cellsurface glycoprotein apa as a potential adhesin to colonize target cells via the innate immune system pulmonary C-type lectin surfactant protein A // J. Biol. Chem. − 2007. Vol. 282. − P. 5133–5142.
29. Rooney S.A., Young S.L., Mendelson C.R. Molecular and cellular processing of lung surfactant // FASEB J. −1994. − Vol. 8. − P. 957-967.
30. Samten B., Townsend J.C., Sever-Chroneos Z. et al. An antibody against the surfactant protein A (SP-A)-binding domain of the SP-A receptor inhibits T cellmediated immune responses to Mycobacterium tuberculosis // J. Leukoc. Biol. − 2008. − Vol. 84. – P. 115-123.
31. Sidobre S., Nigou J., Puzo G., Riviere M. Lipoglycans are putative ligands for the human pulmonary surfactant protein A attachment to mycobacteria. Critical role of the lipids for lectin–carbohydrate recognition // J. Biol. Chem. − 2000. − Vol. 275. − P. 2415–2422.
32. Torrelles J.B., Azad A.K., Henning L.N. et al. Role of C-type lectins in mycobacterial infections // Curr. Drug Targets. − 2008. − Vol. 9. − P. 102–112.
33. Vaid M., Kaur S., Taruna M. et al. Association of SP-D, MBL and I-NOS genetic variants with pulmonary tuberculosis // Indian J. Human Genetics. − 2006. − Vol. 12. − P. 105–110.
34. Weikert L.F., Lopez J.P., Abdolrasulnia R. et al. Surfactant protein A enhances mycobacterial killing by rat macrophages through a nitric oxide-dependent pathway // Am. J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. − 2000. − Vol. 279. − P. 216-223.
35. Wright J.R. Immunoregulatory functions of surfactant proteins // Nat. Rev. Immunol. −2005. − Vol. 5. − P. 58–68.
Рецензия
Для цитирования:
Еремеев В.В., Поспелов Л.Е., Поспелов А.Л., Кордичева С.Ю. Роль генетического полиморфизма белков сурфактанта в патобиологии туберкулёзной инфекции. Туберкулез и социально значимые заболевания. 2013;(2):68-71.
Просмотров:
11
Послать статью по эл. почте 